Le tropocollagène :
Le procollagène subit une maturation dans le cytoplasme et est sécrété par exocytose. Au cours de ce processus, les propeptides N et C terminaux sont cassés par des enzymes appelées procollagènes peptidases. Les molécules de procollagène sont désormais appelées tropocollagène. Ce clivage induit l’assemblage spontané du tropocollagène en fibrilles. En effet, les tropocolagènes se lient à leurs extrémités par des groupes hydroxylysines pour former des fibrilles de 8 à 10 nm de diamètre.
Le cytosquellette peut influencer la vitesse d’assemblage des fibrilles et leur orientation. L’élaboration de liaisons par les résidus de lysine et d’hydroxylysine voisins sous l’action de la lysyl-oxydase renforcent les fibrilles. Plusieurs fibrilles s’associent à l’extérieur de la cellule et forment des fibres de collagène de 0,2 à 2 μm de diamètre.
La synthèse de chaque chaîne se fait sous la forme de procollagène.
Le procollagène :
Une chaîne alpha polypeptidique est synthétisée à partir d’acides aminés dans le réticulum endoplamisque . Ces chaînes d’acides aminés ont une composition particulière. En effet, un tiers d’environ 1050 acides aminés sont des glycines et 15 à 30 % des résidus sont des prolines ou hydroxyprolines. On trouve aussi de la lysine (acide aminé). Ces acides aminés forment une séquence répétitive Gly-X-Y (Gly= glycine ; X= proline ; Y= hydroxyproline). Les fonctions hydroxyles des hydroxyprolines forment des liaisons hydrogènes interchaînes et confèrent ainsi de la stabilité au collagène.
Cette chaîne polypeptidique s’enroule et forme une hélice gauche.
Ensuite, trois chaînes alpha s’associent grâce à des ponts disulfures et s’enroulent en super-hélice droite pour former du procollagène. Les propeptides aux extrémités (N et C) guident la formation de l’hélice en positionnant les chaînes alpha, alors qu’ils sont eux-mêmes non hélicoïdaux. Cette partie sera, par la suite, dissociée du procollagène.
Les hélices des 3 chaînes alpha sont différentes d’un collagène à l’autre. Par exemple, le collagène I comprend deux chaînes α1 et une α2, alors que le collagène II est constitué de trois chaînes α1. Elles mesurent environ 14 Å de diamètre et 3000 Å de longueur.
Le cuir, par exemple, est fabriqué à partir du derme des animaux.
Le collagène est une protéine fibreuse formée de 3 chaînes polypeptidiques appelées chaînes α assemblées en une triple hélice. Il est insoluble dans la matrice extracellulaire et le tissu conjonctif. Il est aussi synthétisé par les fibroblastes avant d'être sécrété dans le derme.
C'est la protéine extracellulaire la plus abondante chez les vertébrés. Elle est notamment présente dans le derme, les os, les dents, le cartilage, les tendons, les ligaments, la cornée, et les vaisseaux sanguins.
Nous portons au moins 35 gènes de collagène différents dans notre patrimoine génétique qui aboutissent à la formation de 35 protéines de collagène différentes. Les gènes COL1A1 et COL1A2 codant pour alpha1 (I) et le gène COL3A1 codant pour alpha1 (III) sont très présents dans l'ADN des fibroblastes. En effet, ils codent pour les protéines précurseuses du collagène de type I (alpha1 (I) ) et le collagène de type III (alpha1 (III) ). Le collagène de type I représente 80 % de la masse de collagène dermique et la collagène de type I 10%.
Rappelons que le collagène dermique avec l’élastine participe à la résistance, l’élasticité et la souplesse de la peau.
LE COLLAGÈNE, protéine fibreuse :
Fibres de collagène en microscopie électronique de lecture d'émission de champ (FESEM)
